Oxygenasen sind Enzyme, die ein oder mehrere Sauerstoffatome auf ihr Substrat übertragen, wobei oft auch Ringöffnungen am aromatischen Molekül stattfinden. Meist dienen NADH oder NADPH als Reduktionsmittel. Oxygenasen katalysieren im Gegensatz zu Oxidasen Oxidationen, bei denen Sauerstoffatome direkt in das Substratmolekül eingebaut werden, wobei beispielsweise eine neue Hydroxygruppe oder Carboxygruppe gebildet wird. Je nachdem, ob nur ein Sauerstoffatom oder beide in das Substrat eingebaut werden, unterteilt man die Oxygenasen in Monooxygenasen bzw. Dioxygenasen.^[1]

Monooxygenasen sind nahezu immer NADPH-verbrauchend und oft abhängig von FAD und/oder Fe²⁺ (Ausnahme bildet z. B. die Dopamin-beta-Hydroxylase, die als Elektronendonor Ascorbat nutzt.) Bei der katalysierten Reaktion wird genau ein Sauerstoffatom eines Sauerstoffmoleküls (O₂) auf das Substrat übertragen. Monooxygenasen gelten auch als mischfunktionelle Oxygenasen, da sie neben der Übertragung des einen Sauerstoffatoms ein zweites Sauerstoffatom zu Wasser (H₂O) reduzieren.

Katalysierte Reaktionen:

• Monohydroxylierungen aromatischer Ringe
• Epoxidierungen von Kohlenstoffdoppelbindungen
• Einfügung eines Sauerstoffs (Baeyer-Villiger Monooxygenasen)

Als Dioxygenasen werden Enzyme bezeichnet, die beide Atome eines Sauerstoffmoleküls (O₂) auf ein Substrat übertragen. Dioxygenasen verbrauchen oft NADH bzw. NADPH und sind oft abhängig von FAD und/oder Fe²⁺.

Katalysierte Reaktionen:

• Dihydroxylierungen aromatischer Ringe (aromatische cis-Diole)
• Ringspaltung (der aromatischen cis-Diole zwischen den Hydroxygruppen oder den Hydroxygruppen benachbart)

Beispiele:

• Homogentisatdioxygenase
• Tryptophan-2,3-Dioxygenase
• 3-Hydroxyanthranilat-3,4-Dioxygenase

Mono- und Dioxygenasen werden von Bakterien extensiv dafür eingesetzt, aromatische Verbindungen abzubauen und sind deshalb für den Kohlenstoffkreislauf der Biosphäre von fundamentaler Bedeutung.^[1]

• Oxidoreduktasen
• Cytochrome
• Cytochrom P450

• O. Hayaishi, M. Katagiri, S. Rothberg: Mechanism of the pyrocatechase reaction. In: J. Am. Chem. Soc., 77, 1955, S. 5450–5451.
• S. G. Sligar, T. M. Makris, I. G. Denisov: Thirty years of microbial P450 monooxygenase research: peroxo-heme intermediates--the central bus station in heme oxygenase catalysis. In: Biochem. Biophys. Res. Commun., 338 (1), 2005, S. 346–354. doi:10.1016/j.bbrc.2005.08.094. PMID 16139790.
• O. Hayaishi: An odyssey with oxygen. In: Biochem. Biophys. Res. Commun., 338 (1), 2005, S. 2–6. doi:10.1016/j.bbrc.2005.09.019. PMID 16185652.
• H. S. Mason, W. K. Fowlks, E. Peterson: Oxygen transfer and electron transport by the phenolase complex. In: J. Am. Chem. Soc., 77(10), 1955, S. 2914–2915.
• M. R. Waterman: Professor Howard Mason and oxygen activation. In: Biochem. Biophys. Res. Commun., 338 (1), 2005, S. 7–11. doi:10.1016/j.bbrc.2005.08.120. PMID 16153596.
• T. D. H. Bugg: Dioxygenase enzymes: catalytic mechanisms and chemical models. In: Tetrahedron., 59 (36), 2003, S. 7075–7101. doi:10.1016/S0040-4020(03)00944-X.

• Enzyme Nomenclature. Recommendations. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB)

1. ↑ ^{a b} Oxygenasen. In: Lexikon der Biochemie. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg