Die Immunglobulin-Superfamilie ist eine Gruppe von Proteinen mit teilweise Immunglobulin-artiger Aminosäuresequenz.
Eigenschaften
Die Immunglobulin-Superfamilie ist die umfangreichste Gruppe von Oberflächenproteinen und löslichen Proteinen (765 Vertreter im menschlichen Genom) mit unterschiedlichen Funktionen.[1] Die Familie ist nicht exakt definiert,[2] aber die Vertreter kennzeichnen sich durch eine vergleichsweise geringe Homologie von 20 % zu Immunglobulinen (synonym Antikörper),[2] bzw. besitzen eine Immunglobulin-artige Proteindomäne und sind an extrazellulären Protein-Protein-Interaktionen beteiligt.[2] Die Immunglobulin-artige Domäne besteht aus 70 bis 110 Aminosäuren.[3] Sie enthält eine bestimmte Proteinfaltung (die Immunglobulin-Faltung) aus zwei gestapelten Beta-Faltblättern aus je zwei antiparallelen Beta-Strängen (B und F). Durch die hydrophoben Aminosäuren und eine Disulfidbrücke auf der Innenseite der Faltblätter entsteht die Stapelung. Ein Ende der Immunglobulin-Faltung enthält die Complementarity-determining Region, die für die variable Bindungsspezifität von Antikörpern verantwortlich ist.
Die typische Immunglobulin-artige Proteindomäne bildet eine stabförmige Struktur.[4] Die Immunglobulin-artigen Domänen werden in vier Gruppen unterteilt: IgV (von variable), IgC1 (von constant), IgC2 oder IgI (von intermediate).[5] IgV-Domänen besitzen meist 9 Beta-Faltblatt-Strukturen. IgC1 und IgC2 besitzen meist 7.[6]
Vertreter der Immunglobulin-Superfamilie sind Immunglobuline, Killer Cell Immunoglobulin-like Receptor, die meisten Fc-Rezeptoren, CD3-Rezeptor, T-Zell-Rezeptor, Myelin-Oligodendrozyten-Glykoprotein, B-Lymphozytenantigen CD19, Neurales Zelladhäsionsmolekül 1 (CD56), CD31, Siglec-3 (CD33), CD66a, CD66b, CD66c, CD66d, CD66e, CD66f, CD80, CD86, CD90, CD96 und CD155.
| Funktion | Beispiele | Beschreibung |
|---|---|---|
| Antikörper und -rezeptoren |
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| Antigenpräsentation | ||
| Korezeptoren | ||
| Antigenrezeptor-bindende Proteine | ||
| Kostimulatoren oder Koinhibitoren | ||
| Rezeptoren von NK-Zellen | ||
| Rezeptoren von Leukozyten | ||
| IgSF CAMs |
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| Rezeptoren von Zytokinen | ||
| Rezeptoren von Wachstumsfaktoren |
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| Rezeptor-Tyrosinkinasen/Tyrosinphosphatasen | ||
| Immunglobulin-Rezeptoren |
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| Andere |
Herpesviren, Pockenviren und Adenoviren bilden zur Immunevasion hemmende Varianten verschiedener Vertreter der Immunglobulin-Superfamilie.[7] Es wurden Vertreter in Bakterien gefunden, die vermutlich durch horizontalen Gentransfer aufgenommen wurden.[8]
Einzelnachweise
- ↑ E. S. Lander, L. M. Linton, B. Birren et al.: Initial sequencing and analysis of the human genome. In: Nature. Band 409, Nr. 6822, Februar 2001, S. 860–921, doi:10.1038/35057062, PMID 11237011.
- ↑ a b c Peter Sonderegger: Ig Superfamily Molecules in the Nervous System. CRC Press, 2003, ISBN 978-0-203-30369-6. S. IX, 1–3.
- ↑ A. N. Barclay: Membrane proteins with immunoglobulin-like domains–a master superfamily of interaction molecules. In: Seminars in immunology. Band 15, Nummer 4, August 2003, S. 215–223. PMID 14690046.
- ↑ Y. Shimono, Y. Rikitake, K. Mandai, M. Mori, Y. Takai: Immunoglobulin superfamily receptors and adherens junctions. In: Sub-cellular biochemistry. Band 60, 2012, S. 137–170, doi:10.1007/978-94-007-4186-7_7. PMID 22674071.
- ↑ B. D. Gomperts, Ijsbrand M. Kramer, Peter E. R. Tatham: Signal transduction. Academic Press, 2009, ISBN 978-0-12-369441-6, S. 378.
- ↑ Y. Harpaz, C. Chothia: Many of the immunoglobulin superfamily domains in cell adhesion molecules and surface receptors belong to a new structural set which is close to that containing variable domains. In: J. Mol. Biol. Band 238, Nr. 4, Mai 1994, S. 528–39, doi:10.1006/jmbi.1994.1312, PMID 8176743.
- ↑ D. Farré, P. Martínez-Vicente, P. Engel, A. Angulo: Immunoglobulin superfamily members encoded by viruses and their multiple roles in immune evasion. In: European Journal of Immunology. Band 47, Nummer 5, Mai 2017, S. 780–796, doi:10.1002/eji.201746984. PMID 28383780.
- ↑ A. Bateman, S. R. Eddy, C. Chothia: Members of the immunoglobulin superfamily in bacteria. In: Protein Sci. Band 5, Nr. 9, September 1996, S. 1939–41, doi:10.1002/pro.5560050923, PMID 8880921, PMC 2143528 (freier Volltext).