Kollagen Typ XIV, alpha 1 | ||
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Andere Namen |
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Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 1.796 Aminosäuren, 193.515 Da | |
Isoformen | 3 | |
Bezeichner | ||
Gen-Namen | COL14A1 ; UND | |
Externe IDs | ||
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Hovergen | |
Übergeordnetes Taxon | Euteleostomi | |
Orthologe | ||
Mensch | Hausmaus | |
Entrez | 7373 | 12818 |
Ensembl | ENSG00000187955 | ENSMUSG00000022371 |
UniProt | Q05707 | Q80X19 |
Refseq (mRNA) | NM_021110 | NM_181277 |
Refseq (Protein) | NP_066933.1 | XP_006520447.1 |
Genlocus | Chr 8: 120.06 – 120.37 Mb | Chr 15: 55.31 – 55.52 Mb |
PubMed-Suche | 7373 | 12818
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Kollagen Typ XIV, alpha 1 ist ein fibrillenassoziiertes Kollagen, das vom Gen COL14A1 codiert wird. Es bildet Homotrimere, die wiederum Kollagenfibrillen vom Typ XIV formen.
Eigenschaften
Typ XIV Kollagen spielt eine Rolle bei der adhäsiven Integration von Kollagenfaszikeln. Es wird mit der Oberfläche von interstitiellen Kollagenfibrillen assoziiert, das durch die COL1-Domäne repräsentiert wird. Die COL2-Domäne dient als rigider Arm, das aus der Fibrille herausragt und die große N-terminale, globuläre Domäne in den Extrazellulärraum befördert, sodass es mit anderen Matrixmolekülen und Zelloberflächenrezeptoren interagieren kann. Die erste elongierte Fibronectin Typ III-Domäne bewirkt die Dormanz und die Differenzierung von Fibroblasten und Präadipozyten.[1] Außerdem ist COL14A1 während der embryonalen Entwicklung in der Basalmembran präsent.[2] Das Protein COMP ist in der Lage, sich an Kollagen Typ XIV mithilfe der C-terminalen kollagenen Domäne zu binden. Dadurch kann vermutet werden, dass die Bindung mit COMP zur Stabilisierung der Kohäsion zwischen der Dermis und der Basalmembran dient.[3]
Mutationen im Gen COL14A1 können zur Punktierten Palmoplantarkeratose führen.[4]
Weblinks
Einzelnachweise
- ↑ Martin Ruehl, Ulrike Erben, Detlef Schuppan, Christine Wagner, Anita Zeller, Christian Freise, Hadi Al-Hasani, Maik Loesekann, Michael Notter, Bianca Maria Wittig, et al.: The elongated first fibronectin type III domain of collagen XIV is an inducer of quiescence and differentiation in fibroblasts and preadipocytes. In: J Biol Chem. 280. Jahrgang, Nr. 46, 18. November 2005, S. 38537–38543, doi:10.1074/jbc.M502210200, PMID 16129687.
- ↑ Laurice Thierry, Andrea Sabine Geiser, Antje Hansen, Florian Tesche, Rainer Herken, Nicolai Miosge: Collagen types XII and XIV are present in basement membrane zones during human embryonic development. In: J Mol Histol. 35. Jahrgang, Nr. 8–9, November 2004, S. 803–810, doi:10.1007/s10735-004-1132-y, PMID 15609093.
- ↑ Pallavi Agarwal, Daniela Zwolanek, Douglas R. Keene, Jan-Niklas Schulz, Katrin Blumbach, Dick Heinegård, Frank Zaucke, Mats Paulsson, Thomas Krieg, Manuel Koch, Beate Eckes: Collagen XII and XIV, New Partners of Cartilage Oligomeric Matrix Protein in the Skin Extracellular Matrix Suprastructure. In: J Biol Chem. 287. Jahrgang, Nr. 27, 29. Juni 2012, S. 22549–22559, doi:10.1074/jbc.M111.335935, PMID 22573329, PMC 3391150 (freier Volltext).
- ↑ B. R. Guo, X. Zhang, G. Chen, J. G. Zhang, L. D. Sun, W. D. Du, Q. Zhang, Y. Cui, J. Zhu, X. F. Tang, R. Xiao, Y. Liu, M. Li, H. Y. Tang, X. Yang, H. Cheng, M. Li, M. Gao, P. Li, J. B. Wang, F. P. Xu, X. B. Zuo, X. D. Zheng, X. G. Zhang, L. Yang, J. J. Liu, J. Wang, S. Yang, X. J. Zhang: Exome sequencing identifies a COL14A1 mutation in a large Chinese pedigree with punctate palmoplantar keratoderma. In: J Med Genet. 49. Jahrgang, Nr. 9, September 2012, S. 563–568, doi:10.1136/jmedgenet-2012-100868, PMID 22972947.