Untereinheit 4 des Arp 2/3-Komplexes | ||
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Andere Namen |
p20-ARC | |
Vorhandene Strukturdaten: 2P9N, 1TYQ, 1U2V, 4JD2, 3DXK, 3UKU, 3UKR, 2P9P, 2P9K, 2P9U, 3ULE, 3RSE, 2P9S, 2P9I, 4XF2, 2P9L, 1K8K, 3DXM, 4XEI | ||
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 9,5 bis 21,6 kDa / 78 bis 625 Aminosäuren (je nach Isoform) | |
Bezeichner | ||
Gen-Namen | ARPC4 ARC20 | |
Externe IDs | ||
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Hovergen | |
Orthologe | ||
Mensch | Hausmaus | |
Entrez | 10093 | 68089 |
Ensembl | ENSG00000241553 | ENSMUSG00000079426 |
UniProt | P59998 | P59999 |
Refseq (mRNA) | NM_001024959 | NM_001170485 |
Refseq (Protein) | NP_001020130 | NP_001163956 |
Genlocus | Chr 3: 9.79 – 9.81 Mb | Chr 6: 113.38 – 113.39 Mb |
PubMed-Suche | 10093 | 68089
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Die Untereinheit 4 des Arp 2/3-Komplexes, verkürzt p20-ARC oder auch nur p20 (wegen der molaren Masse von rund 20 kDa) ist ein Strukturprotein und bildet zusammen mit sechs weiteren Proteinen des Arp 2/3-Komplex. Das Protein wird vom Gen ARPC4 auf dem dritten Chromosom des Menschen codiert.[1][2]
Funktion
Die Untereinheit 4 des Arp 2/3-Komplexes interagiert mit den Proteinen Arp2, Arp3, p16, p21, p34 und p40 und bildet mit ihnen zusammen den Arp 2/3-Komplex, der eine wichtige Rolle bei der Bildung von Aktinfilamenten aus G-Aktin spielt. Der Komplex fungiert nämlich als Zentrum für die weitere Aktinnukleation, indem er mit den beiden Untereinheiten Arp 2 und 3 ein Aktin-Dimer nachahmt, dabei aber stabiler als das Dimer selbst ist. Die Untereinheit 4 scheint dabei hohe Affinität zu Aktin zu haben, was für die Funktion des Komplexes nötig ist.[1][2]